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张娜(北京工业大学生命学院讲师硕士生导师)

张娜(北京工业大学生命学院讲师硕士生导师)

张娜,女,1981年12月生,北京工业大学生命科学与生物工程学院讲师,生物学专业硕士生导师。2008年于浙江大学获得博士学位。2008-2010年于北京市工业大学生命科学与生物工程学院从事博士后研究,并于2010年6月留校任教。2013年入选北京市优秀人才培养计画及北京工业大学“日新人才”培养计画。

基本介绍

  • 中文名:张娜
  • 出生日期:1981年12月
  • 毕业院校:浙江大学
  • 学位/学历:博士
张娜,女,1981年12月生,北京工业大学生命科学与生物工程学院讲师,生物学专业硕士生导师。2008年于浙江大学获得博士学位。2008-2010年于北京市工业大学生命科学与生物工程学院从事博士后研究,并于2010年6月留校任教。2013年入选北京市优秀人才培养计画及北京工业大学“日新人才”培养计画。2014年到美国华盛顿大学(University of Washington)进行短期学术访问。主持国家自然科学青年基金、北京市自然科学基金(面上项目)及教育部博士点基金等课题项目,以第一作者(含通讯作者)发表SCI论文10余篇。
主要研究方向与招生学科
1.研究方向
(1)基于靶标结构的新型抗癌及抗氧化药物设计与最佳化。
(2)生物大分子结构与功能的计算模拟研究。
2. 招生学科
生物学04方向:药物化学与化学生物学
主持科研项目
1.国家自然科学基金(青年基金)(2015.01-2017.12)
2.北京市自然科学基金 (面上项目)(2015.01-2017.12)
3.教育部博士点基金(新教师类)(2013.01-2015.12)
4.北京市优秀人才资助项目(2013.09-2015.09)
5.北京市自然科学基金(2012.01-2013.06)
代表性科研论文
1. Zhou Y,Zhang N*, Zhong RG. Structural basis for low-affinity binding of Non-R2 carboxylate-substituted Tricyclic Quinoline analogs to CK2a: Comparative molecular dynamics simulation studies. Chem .Bio. Drug. Des. 2015;85:189-200(SCI收录)
2. Zhou Y,Zhang N* Zhong RG. Exploring the crucial structural elements required for tricyclic quinoline analogs as protein kinase CK2 inhibitors by a combined computational analysis. Med. Chem. Res. 2013; 22:4410-4422.(SCI收录)
3. Zhou Y,Zhang N* Zhong RG. Docking and 3D QSAR studies ofNbenzyl isatin oximes as JNK3 inhibitors. Journal of Chinese Pharmaceutical Sciences 2013,22: 154-160.
4. Zhang N*, Zhong RG, Yan H. Structural features underlying selective inhibition of GSK3β by Dibromocantharelline: Implications for rational drug design. Chem .Bio. Drug. Des. 2011;77:199-205.(SCI收录)
5. Zhang N*, Zhong RG. Docking and 3D-QSAR studies of 7-hydroxycoumarin derivatives as CK2 inhibitorsEur. J. Med. Chem. 2010; 45:292-297.(SCI收录)
6. Zhang N*, Zhong RG. Structural basis for decreased affinity of Emodin binding to Val66-mutated human CK2α as determined by molecular dynamics. J. Mol. Model. 2010; 16:771-780. (SCI收录)
7. Zhang N, Jiang YJ, Zou JW, et al. Structural basis for the complete loss of GSK3β catalytic activity due to R96 mutation investigated by moleculardynamics study. Proteins. 2009, 75: 671-681. (SCI收录)

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